Zuletzt bearbeitet von: Dirk Tischler
Übergangsanaloga
Verbindungen, die den Übergangszustand einer enzymatischen Reaktion (siehe Aktivierungsenergie) während des katalytischen Prozesses, teilweise unter Einbeziehung eines Cofaktors, imitieren und dadurch das Enzym mit hoher Affinität, z. T. auch irreversibel durch Knüpfung kovalenter Bindungen mit reaktiven Gruppen des Enzyms, hemmen (siehe auch suicide inhibitors, katalytisches Zentrum). Übergangsanaloga wurden für verschiedene Enzyme entwickelt und dienen u. a. zur Aufklärung des Katalyse-Mechanismus z. B. über die Strukturaufklärung. So imitieren Phosphonat-Enzym-Komplexe den tetraedrischen Übergangszustand von Ester-Gruppen in